パウリの排他原理はディノプロテインを救うか？

Does Pauli Exclusion Rescue Dino Protein?
パウリの排他原理はディノプロテインを救うか？

by Brian Thomas, Ph.D. | Sep. 23, 2024

Perhaps no other fossil discoveries have rocked the world of paleontology more than original organics like proteins in old bones. ICR helps curate a list of mainstream science publications that describe what’s inside these fossils: hemoglobin, chromosomes, whole cells, tissue scraps, and bone collagen. The number exceeds 120, making the presence of proteins and similar finds an increasingly common occurrence.1 So what’s big deal?
　おそらく、古い骨に含まれるタンパク質のような元の有機物ほど古生物学の世界を揺るがした化石の発見は他にないでしょう。ICR は、これらの化石の中身（ヘモグロビン、染色体、細胞全体、組織片、骨のコラーゲン）を説明する主流の科学出版物のリストをまとめるのを手伝っています。その数は 120 を超え、タンパク質の存在や同様の発見はますます一般的になっています。では、何がそんなに重要なのでしょうか？

Inevitable chemical reactions turn even the most resistant biological materials (or “biomaterials” for short) into dust in fewer than one million years under ideal conditions, whereas the fossils that contain them were supposedly deposited tens to hundreds of millions of years ago. Evolutionary workers strive to protect deep time from this chemistry. While the latest attempt describes how the front door to collagen longevity stands strong against destructive chemistry, it ignores a wide-open back door.
　避けられない化学反応は、理想的な条件下では、 最も耐性のある生物学的材料（または略して「バイオマテリアル」）でさえ、100万年も経たないうちに塵と化します。一方、それらを含む化石は、数千万年から数億年前に堆積したとされています。進化論の研究者は、この化学反応から遠い時間を守ろうと努めています。最新の試みは、コラーゲンの長寿への正面玄関が破壊的な化学反応に対していかに強固であるかを説明していますが、大きく開いた裏口は無視しているのです。

Publishing in ACS Central Science, MIT chemists used three different angles to describe collagen’s resistance to a particularly common chemical reaction with water molecules.2 First, they synthesized chemicals that mimic the three-dimensional structure of collagen, including its hydrogen bonding and electron-sharing attributes. They made three versions and tested how each behaved in water. Sure enough, the version most like collagen resisted water-based chemistry the longest.
　ACS Central Science に発表された論文で、MIT の化学者たちは、水分子との特に一般的な化学反応に対するコラーゲンの耐性を 3 つの異なる角度から説明しました。まず、水素結合や電子共有特性など、コラーゲンの 3 次元構造を模倣した化学物質を合成しました。3 つのバージョンを作成し、それぞれが水中でどのように反応するかをテストしました。予想どおり、コラーゲンに最も似たバージョンが水ベースの化学反応に最も長く耐性を示しました。

Next, they used sophisticated software to model the complicated intermolecular interactions, the upshot being that once all three individually manufactured collagen strands wind around one another to form its three-stranded molecular rope, electron-sharing and hydrogen-bonding sequester otherwise chemically reactive features.
　次に、研究者らは高度なソフトウェアを使用して複雑な分子間相互作用をモデル化しました。その結果、個別に製造された 3 本のコラーゲン鎖が互いに巻きついて 3 本鎖の分子ロープを形成すると、電子共有と水素結合によって化学的に反応する特性が封じ込められることがわかりました。

Last, they validated their computed chemical structures with X-ray crystallography. This technique snapshots the three-dimensional chemical structure of small molecules.
　最後に、彼らは計算された化学構造を X 線結晶構造解析で検証しました。この技術は、小さな分子の 3 次元化学構造をスナップショットするものです。

A key term in their report is the “Pauli Exclusion Principle.” This refers to the status of electrons in an atom or molecule. When more than one electron occupies the same orbital, or zone, one electron always differs from its partner in at least one aspect—usually its spin direction. When it comes to collagen, its collection of electrons comes pleasantly partnered, beautifully balanced, and, in short, too happy with themselves to want to react with outsiders. The MIT team ended up with an unprecedentedly detailed description of the tightly-bonded structure of bone collagen.
　報告書のキーワードは「パウリの排他原理」です。これは原子や分子内の電子の状態を指します。複数の電子が同じ軌道またはゾーンを占めている場合、1 つの電子は少なくとも 1 つの側面 (通常はスピン方向) でパートナーと異なります。コラーゲンの場合、その電子の集合は心地よくパートナーとなり、美しくバランスが取れており、つまり、自分自身に満足しすぎて部外者と反応したがらない状態です。MIT チームは最終的に、骨コラーゲンの緊密に結合した構造について、これまでにないほど詳細な説明を導きました。

Then came the conclusion, which far overstepped the worthy results. The study authors wrote, “This discovery has implications for the stability of collagen, which is replete with n→π* [contented electron] interactions and has remained intact for (at least) hundreds of millions of years, exceeding the half-life of a peptide bond by a millionfold or more.”2
　その後、価値ある結果をはるかに超える結論が出でいます。研究著者らは「この発見はコラーゲンの安定性に影響を及ぼします。コラーゲンはn→π* [満足した電子] 相互作用に満ちており、（少なくとも）数億年の間そのままの状態を保っており、ペプチド結合の半減期を百万倍以上超えているのです。」と記しています。

What implications? They don’t specify one.
どのような意味合いがあるのでしょうか？彼らは何も明言していません。

What data did they collect to justify the conclusion that collagen has remained intact for hundreds of millions of years? None. They simply argued in a circle.
　コラーゲンが何億年もの間そのまま残っているという結論を正当化するために、彼らはどんなデータを収集したのでしょうか？ 何も。彼らは単に堂々巡りの議論をしただけです。

Since the fossil was supposedly buried for 200 million years, and since the fossil has collagen in it, therefore the collagen has been buried for 200 million years. But this exceeds the decay rate of peptide bonds as well as the measured decay rate of bone collagen under ideal conditions!
　化石は 2 億年の間埋もれていたと推定され、化石にはコラーゲンが含まれているため、コラーゲンは 2 億年の間埋もれていたことになります。しかし、これはペプチド結合の崩壊率、および理想的な条件下で測定された骨コラーゲンの崩壊率を超えています。

In the final analysis, this study may have done a great job at explaining the long-known fact that collagen is insoluble in water and why collagen lasts for thousands of years, for example in the form of skin parchments like the Dead Sea Scrolls, but that’s it. In other words, the study may suggest that all these intricate molecular arrangements explain the longevity we can observe and measure in collagen, but what experimental or computation result addresses the longevity that evolutionary time assumes in the face of experimental data?
　結局のところ、この研究は、コラーゲンが水に溶けないという古くから知られた事実と、死海文書のような皮膚の羊皮紙の形でコラーゲンが何千年も保存される理由を説明するのに大いに貢献したかもしれませんが、それだけです。言い換えれば、この研究は、これらすべての複雑な分子配列がコラーゲンで観察および測定できる寿命を説明していると示唆しているかもしれませんが、実験データを前にして、どのような実験結果や計算結果が進化の時間が想定している寿命に対処しているのでしょうか？

Senior author Paul Raines told MIT News, “There’s no weak link, and that’s why I think it has survived.”3 But survived for how long? These experiments did not address that question. We need a decay rate study to address it, and those have already been performed.4–6 They come as close to “proof” as experimental science can that collagen—tough though it is—does not last a million years at reasonable temperatures.
　主任著者の Paul Raines 氏は MIT ニュースに「弱いリンクがないので、生き残ったのだと思います。」と述べています。しかし、どれくらい生き残ったのでしょうか？ これらの実験ではその疑問は解決されていません。それを解決するには崩壊率の研究が必要であり、それはすでに行われています。これらは、コラーゲンが強靭ではあるものの、適度な温度では100万年ももたないという実験科学的な「証明」に限りなく近いのです。

Two culprits lurk at the core of the outlandish conclusion that collagen can last “a million or more” times longer than measured peptide bond decay rates. First, circular reasoning displaces science when researchers presume the conclusion that collagen has lasted tens of millions of years before even evaluating that conclusion. Second, while the Pauli Exclusion Principle surely accounts for collagen’s absence of “weak links” within its chain of amino acids, it does not apply to the ends of those chains—a topic of conspicuous absence from this study.
　コラーゲンは測定されたペプチド結合の崩壊率より「百万倍以上」も長持ちするという突飛な結論の根底には、二つの犯人が潜んでいます。第一に、研究者がコラーゲンは数千万年も長持ちするという結論を、その結論を評価する前に推測すると、循環論法が科学に取って代わってしまいます。第二に、パウリの排他原理は、コラーゲンのアミノ酸鎖内に「弱い結合」が存在しないことを確かに説明していますが、この原理は、この研究で明らかに欠落している主題である鎖の末端には当てはまりません。

What lies at each end of a tightly woven molecular strand of collagen? What did the MIT researchers leapfrog? The fact that chemistry happens on collagen’s exposed ends, quite like fraying ropes.
　密に絡み合ったコラーゲン分子鎖の両端には何があるのでしょうか？ MIT の研究者は何を飛び越えたのでしょうか？ それは、ほつれたロープのように、コラーゲンの露出した端で化学反応が起こるという事実です。

The middle of the collagen rope is like a strong door that resists water chemistry, but its ends are like back doors where water and other molecules do chemistry. The strong doors keep collagen viable for thousands of years, but the back doors ensure collagen’s demise before one million years have elapsed—at least according to the science of decay.
　コラーゲンロープの中央は、水の化学反応に抵抗する強固なドアのようなものですが、その両端は水と他の分子が化学反応を起こす裏口のようなものです。裏口はコラーゲンを何千年も生存可能な状態に保ちますが、裏口は 100 万年が経過する前にコラーゲンの死滅を確実にします ― 少なくとも腐敗の科学によれば。

Two clear points surface from this report. First, when it comes to evolutionary time, circular reasoning once again substitutes for good science.7 Last, even with the Pauli Exclusion Principle to ensure that the middle of collagen molecules resists water chemistry, chemical reactions still take place at their measured rates—rates that exclude millions of years.
　この報告書から、2 つの明確な点が浮かび上がります。まず、進化の時間に関して、循環論法が再び科学の代わりをしている、ということです。最後に、コラーゲン分子の中央が水の化学反応に抵抗することを保証するパウリの排他原理があっても、化学反応は測定された速度、つまり数百万年を排除する速度で発生する、ということです。
ICR
https://www.icr.org/articles/type/9